Molekulární děje doprovázející aktivaci a deaktivaci G proteinů jsou nejlépe popsány pro regulaci adenylátcyklázy, ale předpokládá se, že platí pro většinu (ne-li pro všechny) G proteiny (je jich popsáno kolem 22). Kromě trimerních G proteinů (v membránách) jsou studovány i monomerní (v cytoplazmě).
V klidu existuje rovnováha mezi receptory ve vysoko afinitním stavu (spojené s G proteiny) a v nízko afinitním stavu. Aktivace receptorů agonisty indukuje konformační změnu v receptoru, která mu umožňuje interagovat s G proteinem a na krátkou dobu vzniká „vysoko afinitní ternární komplex“. Interakce receptor-G protein usnadňuje nahrazení guanosindifosfátu (GDP) guanosintrifosfátem (GTP) na vazebném místě pro guaninové nukleotidy na a podjednotce G proteinu. To vede k destabilizaci vysoko afinitního kompexu a k disociaci G proteinu na podjednotky a-GTP a bg. Pro většinu efektorových systémů a-GTP aktivuje enzym nebo iontový kanál. Tato aktivace je ukončena působením vnitřní GTPázy a podjednotky, která hydrolyzuje GTP na GDP. Cyklus je uzavřen reasociací a-GDP s bg, kdy vzniká inaktivní G protein.
Různé receptorové podtypy mohou své účinky realizovat odlišnými způsoby, např.:
b-adrenoceptory aktivují Gs, aktivují adenylátcyklázu, zvyšují cAMP;
a2-adrenoceptory aktivují Gi, inhibují adenylátcyklázu, snižují cAMP;
a1-adrenoceptory indukují hydrolýzu fosfoinositidů.